Аргининовые мутанты

Результатом мутации может быть замена только одной аминокислоты в полипептидной цепи. Такое пеболыное изменение строения белка может, однако, в отдельных случаях так изменить физико-химические особенности молекулы, что они отразятся на всей ее биологической функции и проявятся фенотипически.

Роль последовательности аминокислот в определении функции белков. Замены аминокислот, как результат мутаций

В состав белков входит около 20 различных аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Последовательность аминокислот определяет первичную структуру любого белка, специфичную и неизменную.

Вторичный элемент структуры белков обычно определяется левосторонней спирализацией (а-спиралыо) полипептидной цепи. В местах присоединения ароматических аминокислот эта спираль изгибается, соприкасающиеся между собой участки одной полипептидной цепи соединяются друг с другом водородными или дисульфидными связями, либо при помощи металла, образуя характерную конфигурацию (третичную структуру). В состав белковых молекул входит несколько полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями, которые совместно образуют четвертичную структуру. Синтез одной полипептидной цепи контролирует один ген.

Денатурирующие агенты вызывают структурные изменения белка, в результате утрачиваются биологические особенности молекулы. Отмеченные изменения обратимы; часто путем восстановления нормальных условий среды можно реконструировать первоначальную структуру белка, что приводит к восстановлению функции. Отсюда можно утверждать, что основным фактором, определяющим биологические особенности белка, является первичная последовательность аминокислот, контролируемая соответствующим геном. Мутация гена часто проявляется в виде одиночного изменения одной из аминокислот этой последовательности.

© 2008 Все права защищены lekrastenia.ru